Caracterização eletrofisiológica da toxina TF1a purificada da peçonha do escorpião Tityus fasciolatus

Abstract

Os escorpiões, pertencentes ao filo Arthropoda, representam aproximadamente 1,5% das espécies presentes na classe dos aracnídeos. No Brasil, existem diversas espécies de escorpiões presentes em todas as regiões, dentre eles os que mais se destacam são os pertencentes ao gênero Tityus devido à sua grande distribuição geográfica e importância médica. Dentre eles, uma espécie que se destaca é o Tityus fasciolatus mais presente na região central do Brasil. Essa espécie de escorpião, assim como as outras, possui uma peçonha extremamente complexa formada por uma série de compostos, e dentre eles estão os peptídeos conhecidos como neurotoxinas capazes de interagir e afetar o funcionamento dos canais de sódio dependentes de voltagem, responsáveis pela iniciação e propagação dos potenciais de ação. A peçonha do escorpião Tityus fasciolatus foi coletada e submetida ao fracionamento utilizando a técnica de cromatografia líquida de alta eficiência em fase reversa (RP-HPLC). As frações obtidas foram analisadas em espectrômetro de massa (MALDI-TOF) a fim de identificar o peptídeo de interesse, que teve sua sequência determinada e sua atividade testada nos sete subtipos de canais de sódio de mamíferos e em canais de sódio de inseto e aracnídeo por meio da técnica de patch-clamp em configuração voltage clamp. O peptídeo purificado denominado Tf1a foi capaz de alterar a cinética de todos os subtipos de canais de mamífero e, ainda, agir sobre os canais de inseto e de aranha modificando também seu funcionamento. O efeito observado permite classificar a toxina Tf1a como uma β-toxina escorpiônica do tipo like. Sendo assim esse trabalho foi capaz de descrever uma nova neurotoxina purificada da peçonha de um escorpião e caracterizar a sua atividade em diversos tipos de canais iônicos, colaborando assim com o entendimento da ação destes peptídeos.