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Universidade de Brasília
Por favor, use este identificador para citar o enlazar este ítem: http://repositorio.unb.br/handle/10482/54099
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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.contributor.authorCosta, Samuel Ribeiro-
dc.contributor.authorLira, Bianca O.-
dc.contributor.authorCalixto, Gabriel Felipe Gomes-
dc.contributor.authorNunes, João Bueno-
dc.contributor.authorMachado, Sabrina Azevedo-
dc.contributor.authorVasconcelos, Andreanne Gomes-
dc.contributor.authorLourenço, Ana L. P.-
dc.contributor.authorSousa, Thaís Campos de-
dc.contributor.authorGoncalves, Sónia-
dc.contributor.authorMurad, Andre Melro-
dc.contributor.authorSantos, Nuno C.-
dc.contributor.authorLeite, José Roberto de Souza de Almeida-
dc.contributor.authorMagalhães, Kelly Grace-
dc.contributor.authorRamada, Marcelo S.-
dc.contributor.authorBrand, Guilherme Dotto-
dc.date.accessioned2026-02-24T15:21:45Z-
dc.date.available2026-02-24T15:21:45Z-
dc.date.issued2025-03-12-
dc.identifier.citationCOSTA, Samuel Ribeiro et al. Rational design of Chim3, a multifunctional peptide carrying a formyl peptide receptor 2 (FPR2) agonist module released by bacterial signal peptidase I (Spase I). FEBS Journal, [S. l.], v. 292, 12, 2025. DOI: https://doi.org/10.1111%2Ffebs.70055. Disponível em: https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/febs.70055. Acesso em: 24 fev. 2026.pt_BR
dc.identifier.urihttp://repositorio.unb.br/handle/10482/54099-
dc.language.isoengpt_BR
dc.publisherFederation of European Biochemical Societies (FEBS)pt_BR
dc.rightsAcesso Restritopt_BR
dc.titleRational design of Chim3, a multifunctional peptide carrying a formyl peptide receptor 2 (FPR2) agonist module released by bacterial signal peptidase I (Spase I)pt_BR
dc.typeArtigopt_BR
dc.identifier.doihttps://doi.org/10.1111/febs.70055pt_BR
dc.relation.publisherversionhttps://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/febs.70055pt_BR
dc.description.abstract1Membrane-active peptides are useful tools in the design of multifunctional molecules. For example, peptide chimeras may release, after proteolysis of membrane-adsorbed molecules, pharmacologically active fragments. In previous work, Chim2, an antimicrobial peptide composed of a membrane-active module, an enzymatic hydrolysis site, and an agonist moiety for type 2 formyl peptide receptors (FPR2), was conceptualized. Based on Chim2, a peptide named Chim3 was designed, adding a consensus sequence for the bacterial signal peptidase I (Spase I). Spase I is a protease located in an extracytoplasmic face of Gram-positive and Gram-negative bacterial membranes and is essential for protein export. Chim3 was synthesized and its activity as an antimicrobial agent was determined. In addition, Chim3 was incubated with Escherichia coli and Staphylococcus aureus, and peptide hydrolysis products were evaluated by LC–MS/MS. Data demonstrate that Chim3 has potent antimicrobial activity. After incubation with bacteria, Chim3 underwent intense hydrolysis. Proteolysis was detected in the Chim3 Spase I consensus sequence after incubation with both bacteria, and the release of the FPR2 agonist segment was observed. The synthesis of an improved structure of Chim3 with N-methyl tyrosine in the FPR2 agonist segment was performed, resulting in CHIM3Y-NMe. This modification caused significantly higher concentrations of the FPR2 agonist portion arising from the modified peptide after incubation assays with E. coli. The modified FPR2 agonist WK(Y-NMe)M-NH2 interacted with the mouth region of FPR2 and induced the release of TNF-α and IL-6 in mouse macrophages, making CHIM3Y-NMe an interesting antimicrobial and immunomodulatory molecule for further development aimed at in vivo application.pt_BR
dc.identifier.orcidhttps://orcid.org/0009-0004-7098-3628pt_BR
dc.identifier.orcidhttps://orcid.org/0000-0002-9651-1598pt_BR
dc.identifier.orcidhttps://orcid.org/0000-0002-1615-0009pt_BR
dc.contributor.affiliationUniversidade de Brasília, Instituto de Química, Laboratório de Síntese e Análise de Biomoléculas (LSAB)pt_BR
dc.contributor.affiliationUniversidade Católica de Brasília, Programa de Pós-Graduação em Ciências Genômicas e Biotecnologiapt_BR
dc.contributor.affiliationUniversidade de Brasília, Instituto de Biologia, Departamento de Biologia Celular, Laboratório de Imunologia e Inflamação (LIMI)pt_BR
dc.contributor.affiliationUniversidade de Brasília, Instituto de Química, Laboratório de Síntese e Análise de Biomoléculas (LSAB)pt_BR
dc.contributor.affiliationUniversidade de Brasília, Instituto de Biologia, Departamento de Biologia Celular, Laboratório de Imunologia e Inflamação (LIMI)pt_BR
dc.contributor.affiliationUniversidade de Brasília, Campus Universitário Darcy Ribeiro, Faculdade de Medicina, Núcleo de Pesquisa em Morfologia e Imunologia Aplicada (NuPMIA)pt_BR
dc.contributor.affiliationUniversidade Católica de Brasília, Programa de Pós-Graduação em Ciências Genômicas e Biotecnologiapt_BR
dc.contributor.affiliationUniversidade Católica de Brasília, Programa de Pós-Graduação em Ciências Genômicas e Biotecnologiapt_BR
dc.contributor.affiliationGulbenkian Institute for Molecular Medicine (GIMM)pt_BR
dc.contributor.affiliationUniversidade de Lisboa, Faculdade de Medicinapt_BR
dc.contributor.affiliationEmbrapa Recursos Geneticos e Biotecnologia, Laboratorio de Espectrometria de Massa (LEM)pt_BR
dc.contributor.affiliationGulbenkian Institute for Molecular Medicine (GIMM)pt_BR
dc.contributor.affiliationUniversidade de Lisboa, Faculdade de Medicinapt_BR
dc.contributor.affiliationUniversidade de Brasília, Campus Universitário Darcy Ribeiro, Faculdade de Medicina, Núcleo de Pesquisa em Morfologia e Imunologia Aplicada (NuPMIA)pt_BR
dc.contributor.affiliationUniversidade de Brasília, Instituto de Biologia, Departamento de Biologia Celular, Laboratório de Imunologia e Inflamação (LIMI)pt_BR
dc.contributor.affiliationUniversidade Católica de Brasília, Programa de Pós-Graduação em Ciências Genômicas e Biotecnologiapt_BR
dc.contributor.affiliationUniversidade Católica de Brasília, Programa de Pós-Graduação em Gerontologiapt_BR
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