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Please use this identifier to cite or link to this item: http://repositorio.unb.br/handle/10482/8485
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Title: Análise proteômica revela que a saliva de Dipetalogaster maxima é rica em lipocalinas e possui apirase da família 5’ nucleotidase
Authors: Santiago, Paula Beatriz
Orientador(es):: Santana, Jaime Martins de
Assunto:: Chagas, Doença de
Saliva
Proteômica
Issue Date: 20-Jun-2011
Citation: SANTIAGO, Paula Beatriz. Análise proteômica revela que a saliva de Dipetalogaster maxima é rica em lipocalinas e possui apirase da família 5’ nucleotidase. 2011. 88 f. Dissertação (Mestrado em Ciências Médicas)-Universidade de Brasília, Brasília, 2011.
Abstract: A pesquisa em doença de Chagas acumula bons resultados no que se refere à transmissão do Trypanosoma cruzi. Contudo, fatores devem ser considerados: a ocupação humana de áreas naturalmente habitadas por esses insetos e a presença constante do T. cruzi em populações animais aumentam o risco de novas transmissões ao homem. Esse cenário é similar ao encontrado na região sul da Baixa Califórnia, México, onde a invasão do ambiente do triatomíneo da espécie Dipetalogaster maxima pelo homem mostrou a versatilidade alimentar do vetor, que além do sangue de lagartos, passou a se alimentar do sangue humano. O fluxo sanguíneo deve ser constante para o sucesso do repasto e para contrapor a hemostasia do hospedeiro os triatomíneos hematófagos apresentam uma fonte complexa de proteínas em sua saliva, como vasodilatadores, anti-agregadores plaquetários e anti-coagulantes. O trabalho aqui realizado demonstrou que a saliva do triatomíneo D. maxima contém proteínas anti-hemostáticas já descritas na saliva de outros triatomíneos como Rhodnius prolixus, Triatoma infestans e Triatoma pallidipennis. A análise proteômica revelou as três maiores famílias de proteínas salivares encontradas em outros triatomíneos: lipocalina, antígeno-5 e apirase. A atividade apirásica salivar detectada em D. maxima apresenta características similares àquelas encontradas na saliva de T. infestans. Além disso, a análise molecular revelou que as apirases de ambos triatomíneos pertencem à família 5’nucleotidase e são enzimas oligoméricas. A pesquisa dos compostos salivares de hematófagos estimula o desenvolvimento de novos fármacos usados em desordens de origem circulatória.
Abstract: The research on Chagas disease accumulates good results with regard to the control of Trypanosoma cruzi transmission. However, some factors should be considered: the human occupation of areas naturally inhabited by these insects and the constant presence of T. cruzi in animal population increasing the risk of new transmissions to humans. This scenario is similar to that found in southern Baja California, Mexico, where the invasion of the triatomine species Dipetalogaster maxima environment by man showed the versatility of the feeding vector, that besides the blood of lizards, started to feed on human blood. Blood flow must be constant for the success of the meal and to counteract host hemostasis, hematophagous triatomines emply a complex source of proteins and other molecules, present in their saliva, as vasodilators, anti-platelet aggregators and anti-coagulants. The work conducted here demonstrated that the salive of triatomine D. maxima comprises anti-hemostatic proteins that had been already described in the saliva of other triatomines such as Rhodnius prolixus, Triatoma infestans, and Triatoma pallidipennis. Proteome analysis showed the three major salivary families of proteins found in other triatomines: lipocalin, antigen-5 and apyrase. The detected salivary apyrase activity of D. maxima displays features of that found in the saliva of T. infestans. Furthermore, molecular analysis revealed that apyrases of both insects belong to the 5’ nucleotidase family and are oligomeric enzymes. The research on salivary compounds of hematophagous insects stimulates the development of new drugs to be used in disorders of circulatory origin.
Description: Dissertação (mestrado)—Universidade de Brasília, Faculdade de Medicina, 2011.
Appears in Collections:FMD - Mestrado em Ciências Médicas (Dissertações)

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