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Título: Isolamento e caracterização de colágeno a partir da biomassa residual de peixes (cartilagens de elasmobranchii)
Autor(es): Santos, Mismêble Fernandes dos
Orientador(es): Machado, Angelo Henrique de Lira
Assunto: Biomassa residual
Cartilagem
Colágeno
Peixe
Data de publicação: 9-Mai-2017
Referência: SANTOS, Mismêble Fernandes dos. Isolamento e caracterização de colágeno a partir da biomassa residual de peixes (cartilagens de elasmobranchii). 2017. xix, 93 f., il. Dissertação (Mestrado em Tecnologias Química e Biológica)—Universidade de Brasília, Brasília, 2017.
Resumo: A biomassa residual de peixes é constituída basicamente por água, carboidratos, lipídeos e proteínas. A massa proteica está em maior quantidade, cuja composição total é representada por cerca de 30% de colágeno. Esta proteína apresenta propriedades físico-químicas e funcionais importantes que podem implicar em seu uso como matéria-prima nos processos de produção de biomateriais com aplicabilidade em diversas áreas. Isto explica o aproveitamento de cartilagens de elasmobrânquios (Elasmobranchii) como fonte de obtenção de colágeno. Neste estudo, o Colágeno Ácido Solúvel (ASC) foi isolado a partir das cartilagens de peixes elasmobrânquios oriundas de nadadeiras peitorais de arraia (Rajidae spp) e de vértebras da espinha dorsal de Cação-azul (Prionace glauca), designadas de amostras A e C, respectivamente. Após liofilização, obteve-se os rendimentos 1,40 ± 0,10% para A e 0,47 ± 0,28% para C. As amostras de ASC foram caracterizadas por meio de técnicas de UV-Vis, FTIR, TG/DTG, DSC, SDS-PAGE e Mapeamento peptídico. Ambas as amostras, as quais apresentaram elevados percentuais de proteínas, mostraram semelhanças nas bandas espectrais, nas curvas de decomposição térmica, nas massas moleculares, estimadas em 300 kD, e nas subunidades que eram compostas por cadeias α, β e γ, sugerindo o tipo I de colágeno. A temperatura de desnaturação (Td) 40 °C foi obtida para a amostra 2 de Arraia (A2). Estudos comparativos entre os dados obtidos e os apresentados na literatura de referência mostraram-se semelhantes, embora os rendimentos experimentais tenham ficado abaixo do esperado. Contudo, os resultados apontaram para repetitividade do método adotado e para o melhor aproveitamento desse material proteico de modo a minimizar os seus desperdícios e impactos ambientais.
Abstract: The residual biomass of fish is composed basically by water, carbohydrates, lipids and proteins. The protein mass is in higher quantity, whose total composition is represented by about 30% of collagen. This protein has important physicochemical and functional properties, which can result in its use as raw material in biomaterials production processes with applicability in several areas. This explains the use of cartilages of elasmobranchs (Elasmobranchii) as a source of collagen production. In this study, the Acid Soluble Collagen (ASC) was isolated from the cartilages of elasmobranches fishes obtained from pectorals fins of stingray (Rajidae spp) and vertebrae of the backbone of Cation-blue (Prionace glauca), designated samples A and C, respectively. After lyophilization, the ASC obtained was 1.40 ± 0.10% yield for A and 0.47 ± 0.28% yield for C. The samples of ASC were characterized by the following techniques: UV-Vis, FTIR, TG/DTG, DSC, SDS-PAGE and peptide mapping. Both samples, which had higher percentage of proteins, showed similarities in spectral bands, thermal decomposition curves, the molecular weights, estimated as 300 kD, and subunits which were composed of α, β and γ chains, suggesting type I of collagen. The denaturation temperature (Td) 40 °C was obtained for sample 2 of stingray (A2). Comparative studies between the data obtained and those presented in reference literature were similar, despite the fact that the experimental yields were lower than the expected one. On the other hand, the results pointed to the repeatability of the adopted method and the best use of this protein material in order to minimize their waste and environmental impact..
Informações adicionais: Dissertação (mestrado)—Universidade de Brasília, Instituto de Química, Programa de Pós-Graduação em Tecnologias Química e Biológica, 2017.
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